مطالعه اکسیدازها و شناسایی، جداسازی و همسانه سازی ژن سوپراکساید دیسموتاز در گیاه هالوفیت aeluropus littoralis

پایان نامه
  • وزارت علوم، تحقیقات و فناوری - دانشگاه علوم کشاورزی و منابع طبیعی ساری - دانشکده علوم کشاورزی
  • نویسنده مصطفی مدرسی
  • استاد راهنما فاطمه مرادیان
  • تعداد صفحات: ۱۵ صفحه ی اول
  • سال انتشار 1389
چکیده

رادیکال های آزاد اکسیژن(ros) که تحت شرایط تنش های زیستی و غیر زیستی از مولکول اکسیژن مشتق می شوند، برای متابولیسم سلولی زیان آورند. اثرات زیان آور این رادیکال ها بوسیله مکانیسم های آنزیمی و غیر آنزیمی خنثی می گردند. گیاهان از سیستم های آنتی اکسیدانتی چون سوپراکساید دیسموتاز، کاتالاز، پراکسیداز و آسکوربات پراکسیداز برای مقابله با انواع مختلف این رادیکال ها استفاده می کنند. در این مطالعه، واکنش های آنتی اکسیدانتی گیاه هالوفیت آلروپوس لیتورالیس نسبت به تنش nacl بررسی شد. فعالیت این آنزیم ها در تمام سطوح شوری نسبت به شاهد افزایش یافت. شناسایی و همسانه سازی و بدنبال آن ترانسفورماسیون ژن های موثر در تحمل به شوری اولین مرحله در اصلاح گیاهان زراعی حساس می باشد. گیاه آلروپوس لیتورالیس هالوفیتی از خانواده گندمیان است که پتانسیل استفاده در برنامه های اصلاح غلات را دارد. به طور کلی مطالعات ژنومی زیادی بر روی این گیاه انجام نگرفته و تاکنون گزارشی از شنایایی ژن سوپراکساید دیسموتاز این گیاه نیز ارائه نگردیده است. در این مطالعه ژن sod برای اولین بار به روش rt-pcr جداسازی و در وکتور کلونینگ ptz57r/tباکتری ای.کولای همسانه سازی گردید. ژن alsod دارای 456 جفت باز بوده و 152 اسیدآمینه را کد می نماید و دارای همولوژی بالایی با cu/znsod سایر گیاهان از جمله ذرت و برنج می باشد.

۱۵ صفحه ی اول

برای دانلود 15 صفحه اول باید عضویت طلایی داشته باشید

اگر عضو سایت هستید لطفا وارد حساب کاربری خود شوید

منابع مشابه

شناسایی و همسانه سازی ژن های سوپراکساید دیسموتاز cu/zn (۱ alsodو ۲alsod) از گیاه هالوفیت aeluropus lagopoides

رادیکال های آزاد اکسی‍ژن مهمترین عامل تنش گیاهان به شمار می روند. آنزیم های سوپراکساید دیسموتاز به عنوان اولین سد دفاعی گیاهان در مقابل سمیت اکسیژن، رادیکال های سوپراکساید را تجزیه می نمایند. این آنزیم ها برای حیات هوازی ضروری بوده و در فرآیند مقاومت در برابر تنش ها و طول عمر گیاه نقش موثری ایفا می نمایند. گیاه آلروپوس لگوپوئیدس از جمله گیاهان هالوفیتی است که بدلیل تحمل بالا به شوری خاک، دارای ...

متن کامل

همسانه سازی و تعیین خصوصیات ژن زیر واحد c آنزیم H+- ATPase واکوئلی در گیاه هالوفیت Aeluropus littoralis

سابقه و هدف : مدیریت جذب، انتقال، تبادل و کده بندی کردن یون ها و تنظیم دقیق نسبت های یونی در گیاهان به واسطه فعالیت مجموعه ای از ناقل ها، حامل ها و کانال های یونی صورت می پذیرد . پمپ یونی H+-ATPase واکوئلی، نقش مهّمی در ایجاد و حفظ شیب الکتروشیمیایی دارد و انتقال یون ها به داخل واکوئل سلول های گیاهی را تحت تأثیر قرار می دهد . فعالیت این پمپ باعث ایجاد نیروی محرکه پروتونی اولیه برای راه اندازی و ...

متن کامل

شناسایی جداسازی و همسانه سازی ژن آسکوربات پراکسیداز (ascorbate peroxidase) از گیاه هالوفیت آلروپوس لیتورالیس aeluropus littoralis

شوری خاک یکی از بزرگترین فاکتورها ی محیطی محدود کننده ی رشد و بازده گیاهان به ویژه در مناطق خشک و نیمه خشک می باشد. تنش شوری باعث افزایش تولید رادیکال های فعال اکسیژن می شود. که باعث اکسیداسیون پروتئین ها، dna ،لیپیدها و سایر ماکرو مولکول های حیاتی می شود. گیاهان برای مقابله با تنش اکسیداتیو ایجاد شده، دارای سیستم دفاعی با کارائی بالائی هستند که می تواند رادیکال های آزاد را از بین برده و یا خنث...

15 صفحه اول

شناسایی و جداسازی ژن رمز کننده na+/h+ آنتی پورتر واکئولی از گیاه هالوفیت aeluropus littoralis

به منظور جداسازی ژن رمز کننده na+/h+ آنتی پورتر واکوئلی از گیاه هالوفیتaeluropus littoralis، rnaی کل از ریشه، ساقه و برگ گیاه استخراج و از روی آن cdnas ساخته شد. با استفاده از آغازگرهای اختصاصی برای ژن مورد نظر ازcdnasی تهیه شده از rnaی ریشه، ناحیه رمزشونده ژن رمز کننده ی na+/h+ آنتی پورتر واکوئلی(alnhx2) توسط تکنیک race جداسازی شد. قطعه جدا شده 1538 جفت باز بوده و شامل یک چهارچوب خوانش باز (or...

جداسازی و بررسی بیان ژن AlSOS1 در گیاه هالوفیت Aeluropus littoralis Parl. تحت تنش شوری ناشی از کلرید سدیم

We have isolated a Na+/H+ antiporter gene from Aeluropus littoralis under NaCl salt stress. The isolated cDNA is 3981 bp long and contains a 3438 bp open reading frame. The amino acid sequences of PtNHA1 show high identities to SOS1 plant transporters. PtNHA1 is predicted to contain 12 hypothetical transmembrane domains in the N-terminal part and a long hydrophilic cytoplasmic tail in the C-ter...

متن کامل

منابع من

با ذخیره ی این منبع در منابع من، دسترسی به آن را برای استفاده های بعدی آسان تر کنید

ذخیره در منابع من قبلا به منابع من ذحیره شده

{@ msg_add @}


نوع سند: پایان نامه

وزارت علوم، تحقیقات و فناوری - دانشگاه علوم کشاورزی و منابع طبیعی ساری - دانشکده علوم کشاورزی

میزبانی شده توسط پلتفرم ابری doprax.com

copyright © 2015-2023